FACULTAD DE QUÍMICADEPARTAMENTO DE BIOQUÍMICA
CURSO DE BIOQUÍMICA(CLAVE 1508)
Licenciaturas de QFB y QA
Prof. Laura Carmona SalazarGrupos: 09Semestre: 16-I
Este material es exclusivamente para uso educativo y no de lucro
TEMARIO DEL CURSO
I. Estructura y Función de las proteínas. 10 horas
II. Membranas y transporte. 5 horas
III. Introducción al Metabolismo. 4 horas
IV. Glucólisis. 4 horas
V. Gluconeogénesis. 2 horas
VI. Síntesis de las Pentosas Fosfato. 2 horasVI. Síntesis de las Pentosas Fosfato. 2 horas
VII. Ciclo del Ácido Cítrico. 6 horas
VIII.Fosforilación Oxidativa y Fotofosforilación. 6 horas
IX. Metabolismo del Glucógeno. 4 horas
X. Metabolismo de Lípidos. 6 horas
XI. Catabolismo de Compuestos Nitrogenados. 4 horas
XII. Integración Metabólica. 2 horas
EVALUACIÓN DEL CURSO
EXAMENES GLOBALES 80%
EXAMEN departamental 20%
EXAMENES GLOBALES
I. Estructura y Función de las proteínas. 10 horas
II. Membranas y transporte. 5 horas
III. Introducción al Metabolismo. 4 horas
IV. Glucólisis. 4 horas
V. Gluconeogénesis. 2 horas
VI. Síntesis de las Pentosas Fosfato. 2 horasVI. Síntesis de las Pentosas Fosfato. 2 horas
VII. Ciclo del Ácido Cítrico. 6 horas
VIII.Fosforilación Oxidativa y Fotofosforilación. 6 horas
IX. Metabolismo del Glucógeno. 4 horas
X. Metabolismo de Lípidos. 6 horas
XI. Catabolismo de compuestos nitrogenados. 4 horas
XII. Integración Metabólica. 2 horas
ESTRUCTURA Y FUNCIÓN DELAS PROTEÍNAS
1. Estructura y función de los aminoácidos
2. Estructura primaria2. Estructura primaria
LAS PROTEÍNAS SON ABUNDANTES EN LA CÉLULADE DIFERENTES TAMAÑOS Y EXHIBEN UNA GRAN VARIABILIDADFUNCIONAL
SON LOS INSTRUMENTOS MOLECULARESA TRAVÉS DE LAS CUALESSE EXPRESA LA INFORMACIÓN GENÉTICA
CARACTERÍSTICAS ESTRUCTURALES COMUNES DE LOS AMINOÁCIDOS
Grupo
CENTROQUIRAL
Grupoamino
Grupo carboxilo
Carbono a
QUIRAL
ESTEREOISOMERÍA EN LOS a-AMINOÁCIDOS.- Se determina por el ordenamiento tetraédrico de los orbitales de enlace de los cuatro grupos diferentes alrededor del átomo de carbono a.
LOS AMINOÁCIDOS TIENEN UNA CONFIGURACIÓN ABSOLUTA D o L, (QUE SE DENOMINA DE ACUERDO A LA DEL GLICERALDEHÍDO)
Sólo los aminoácidos con las formas Lson los que forman parte de las proteínas
LOS 20 a-AMINOÁCIDOS PRESENTES EN LAS PROTEÍNAS VARÍAN ENSUS CADENAS LATERALES:
TAMAÑO
FORMA
CARGA
CAPACIDAD DE FORMAR PUENTES DE HIDRÓGENO
PROPIEDADES HIDROFÓBICAS
REACTIVIDAD QUÍMICA
CLASIFICAC
NO POLARES, ALIFÁTICOS AROMÁTICOS
CARGADOS POSITIVAMENTE
CIÓN
DEACUERDOASUGRUPO R
POLARES SIN CARGA
CARGADOS NEGATIVAMENTE
GRUPOS R APOLARES ALIFÁTICOS
No muy solublesen H2O
GRUPOS R AROMÁTICOS
No muy solublesen H2O
GRUPOS R POLARES SIN CARGA
a) Más solubles en H2Ob) Sus grupos polares puedenestablecer puentes de H con el H2O
GRUPOS R POLARES CON CARGA
GRUPOS R POLARES CON CARGA
PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS
1) Sus pesos moleculares están entre los 57 y los 186 Daltones (un peso molecular promedio es 110 daltones)
2) Los a.a. como cristales tienen altos puntos de fusión ( 250 ºC)
3) Bastante solubles en agua
4) Insolubles en solventes no polares
5) Pueden tener carga eléctrica (dependiendo del pH)5) Pueden tener carga eléctrica (dependiendo del pH)
6) Algunos (Triptofano, fenilalanina y tirosina) pueden absorber fuertemente la luz ultravioleta (280 nm)
7) Pueden protonarse o desprotonarse, por lo que pueden actuar como donadores o aceptores de H+, o sea pueden actuar como ácidos o como bases y se comportan como iones dipolares o zwitteriones en solución acuosa
LOS AMINOÁCIDOS PUEDEN ACTUAR COMO ÁCIDOS Y COMO BASES
FORMA NOIÓNICA
FORMA ZWITTERIÓNICA(Predomina a pH neutro)IÓNICA (Predomina a pH neutro)
ÁCIDO(DADORDE PROTONES)
BASE(ACEPTORDE PROTONES)
Los a.a. sonanfóteros
PROPIEDADES ÁCIDO – BÁSICAS DE LOS AMINOÁCIDOS
Las propiedades ácido – básicas de los a.a. son importantes, porque:
Determinan muchas propiedades de las Determinan muchas propiedades de las proteínas.
Ayudan a separarlos, identificarlos y cuantificarlos.
CR
COO-
+NH3
H
a pH 6 -7
Disociación del grupo carboxilo:
1) Cα Cα
Es un ácido porque tiene la tendencia a donar H+, por tanto sus valores de pK’ son bajos
GRUPOS IONIZABLESDE LOS AMINOÁCIDOS
COOH COO H+- +
pK’ son bajos
Valores de pK del COO- son ligeramente diferentes para los 20 a.a. por efecto de los grupos R
Disociación del grupo amino:
2) Cα Cα
Es una base porque tiende a aceptar H+, por tanto sus valores de pK’ serán altos.
NH2 H+
+ NH3
+
LOS AMINOÁCIDOS TIENEN CURVAS DE TITULACIÓN CARACTERÍSTICAS
LA CURVA DE TITULACIÓN PUEDE MOSTRAR LA CAPACIDADAMORTIGUADORA DE LOS AMINOÁCIDOS
REGIÓN CONCAPACIDADDEAMORTIGUADORDE pHDE pH
LA CURVA DE TITULACIÓN PREDICE LA CARGA ELÉCTRICA DELOS AMINOÁCIDOS
Punto isoeléctrico o pH isoeléctrico (pI).- Es elvalor de pH en el que la carga eléctrica netaes cero.
pI= ½ (pk1 + pk2) = ½ (2.34 + 9.60)= 5.97pI= ½ (pk1 + pk2) = ½ (2.34 + 9.60)= 5.97
EL ENTORNO QUÍMICO MODIFICA EL pka DE CUALQUIER GRUPO FUNCIONAL
CURVAS DE TITULACIÓN DE UN AMINOÁCIDO CON DOS GRUPOS DISOCIABLESEL NH3 Y EL COOH
Y DE UN AMINOÁCIDO CON TRES GRUPOSDISOCIABLES:NH3, COOH Y EL GRUPO R
IONIZACIÓN DE LOS GRUPOS R DE LOS AMINOÁCIDOS
Aspartato CH2 COOH
Forma que predominaabajo del pKR
pKR Forma que predominapor arriba del pKR 3.9CH2 COO- + H+
Glutamato CH2 CH2 COOH4.1
CH2 CH2 COO- + H+
Histidina6.0
+ H+CH2
NH
NH
+
CH2
NH
N
EL VALOR DE pK NOS AYUDA A SABER EL ESTADO DE PROTONACIÓN Y LA CARGA DE UN GRUPO QUÍMICO A CIERTO pH. Disociación del grupo R de
un aminoácido
Cisteína CH2 SH CH2S-
8.4+ H+
Tirosina OH10.5
O- + H+
Lisina CH2 CH2 CH2 CH2 NH3
+CH2 CH2 CH2 CH2 NH2 + H+
10.5
Arginina
+
CH2 CH2 CH2 NH C
NH2
NH2
12.5CH2 CH2 CH2 NH C
NH
NH2
+ H+
LOS AMINOÁCIDOS DIFIEREN EN SUS PROPIEDADES ÁCIDO-BASE
pI = pK1+ pKR
2
IONIZACIÓN DEL ÁCIDO GLUTÁMICO
pI = 2.19 + 4.25 = 3.2 2
2
pI = pK2+ pKR
2
IONIZACIÓN DE LA LISINA
pI = 9.18 + 10.79 =10.0 2
2
Funciones:
1)Moléculas formadoras de las proteínas.2)Precursores de vitaminas (β- alanina).3)Intermediarios en las síntesis de otros
aminoácidos.
AMINOÁCIDOS
aminoácidos.4) Presentes en las paredes celulares de bacterias.5) Como neurotransmisores.6) Hay varios que en plantas tienen funciones
desconocidas.
AMINOÁCIDOS ESENCIALES Y NO ESENCIALES
Todos son indispensables, pero los esenciales no son sintetizados por el metabolismo humano, por lo que necesitan ser ingeridos en productos que sí los contienen y en los que son sintetizados por otros organismos
ALGUNOS DERIVADOS DE LOS AMINOÁCIDOS ESTÁNDAR YAMINOÁCIDOS QUE NO SON COMPONENTES DE LAS PROTEÍNAS
PROTEÍNAS
• ESTRUCTURAS PRIMARIA, SECUNDARIA, TERCIARIA Y SECUNDARIA, TERCIARIA Y CUATERNARIA
NIVELES DE ESTRUCTURACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
ESTRUCTURA PRIMARIA1. Ordenamiento lineal de aminoácidos, en cadenas no ramificadas2. Posición específica de cada aminoácido en la cadena secuencia
específica3. Unión covalente aminoácido – aminoácido (enlace peptídico)4. La cadena de aminoácidos tiene dos extremos: uno amino, otro
carboxilo
Formación de uniones peptídicas entre 4 aminoácidos:
NH CH COOH
R1
NH CH COOH
R2
NH CH COOH
R3
NH CH COOH
R4
NH2 CH COOH NH2 CH COOH NH2 CH COOH NH2 CH COOH
4 Aminoácidos unidos por enlaces peptídicos
Extremo amino
α α α α
Extremo carboxilo
NH CH C
R2
NH2 CH C
R1 O O
NH CH C
R4
NH CH C
R3 O
COOH
Enlaces peptídicos
Cadenas de aminoácidos unidos por uniones peptídicas.
2 – 40 aminoácidos PÉPTIDOS U OLIGOPÉPTIDOS
40 – 40,000 aminoácidos CADENAS POLIPEPTÍDICAS
O POLIPÉPTIDOS
FORMACIÓN DEL ENLACE PEPTÍDICO PORCONDENSACIÓN DE LOS a-AMINOÁCIDOS
eliminación
RESIDUOS
LA CADENA POLIPEPTÍDICA TIENE POLARIDAD
RESIDUO
COMPONENTES DE UNA CADENA POLIPEPTÍDICA
CADENA PRINCIPAL O ESQUELETO (REPETIDA)
CADENAS LATERALES (VARIABLE)
Segunda mitad del código genético
DNA RNASecuencia
proteína Estructura
tridimensional
trascripción traducción plegamiento
LA SECUENCIA DE AMINOÁCIDOS DE UNA PROTEÍNA ES ESPECÍFICA (ÚNICA)DETERMINADA POR LOS GENES
DNA RNAproteína tridimensional
replicación
Transcr. inversa
replicacióntraducción
CADA PROTEÍNA ESTAFORMADA PORAMINOÁCIDOS
LAS PROTEÍNAS SON MACROMOLÉCULAS FUNDAMENTALES EN ELMETABOLISMO CELULAR
CADA PROTEÍNA TIENE UN ARREGLOESTRUCTURAL QUE ES EL REFLEJO DE SU
FUNCIÓN
Son 20Diferentes (carga, tamaño, solubilidad, etc)Propiedades ácido-base
PROTEÍNA ESPECÍFICA= SECUENCIA DE AMINOÁCIDOS ESPECÍFICA
ARREGLO = CADA PROTEÍNA TIENE UNA ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL
¿DE QUÉ DEPENDE ESTE ARREGLO?
DEPENDE DE LAS INTERACCIONES (DÉBILES)DEPENDE DE LAS INTERACCIONES (DÉBILES)Y DE LOS ENLACES PEPTÍDICOS
DE SU SECUENCIA
NIVELES DE ESTRUCTURACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Estructuraprimaria
Estructurasecundaria
Estructuraterciaria
Estructuracuaternaria
Residuosaminoácidos
Hélice a Cadena polipeptídica
Subunidades unidas
ESTRUCTURA PRIMARIA.- Se refiere a la secuencia de aminoácidos en unaproteína.
DESCRIBE LOS ENLACES COVALENTES (ENLACE PEPTÍDICO Y PUENTES DISULFURO) QUE UNEN LOS RESIDUOS AMINOÁCIDOS DE UNA CADENA
POLIPEPTÍDICA
CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO
1) ES PLANAR
EL ENLACE PEPTÍDICO ES PLANO.- DETERMINADO POR LA
ESTRUCTURA RESONANTE DEL MISMO ENLACE
Incapacidad de rotación= CONFORMACIÓN RESTRINGIDA
LONGITUDES DEL ENLACE PEPTÍDICO
C-N 1.49 A
C=N 1.27 A
O
O
EL ENLACE PEPTÍDICO PLANO TIENEDOS CONFORMACIONES
aa a a a