TECNOLOGÍA DE LACTEOSPRACTICA DE ELABORACIÓN DE QUESO FRESCOProfesor de prácticas: Ing. Gustavo Castro Morales

EFECTO DE LA ENZIMA COAGULANTEPara coagular la leche, se utilizan dos métodos: la acidificación y la adición de cuajo, originando dos tipos de cuajada, la ácida y la enzimática.En la industria quesera, la coagulación enzimática de la leche es el método más utilizado, el cual consiste en añadir a la leche una enzima que tiene la propiedad de coagular el complejo caseínico. Durante esta reacción el fosfacaseinato cálcico soluble en la leche es transformado en fosfoparacaseinato de calcio insoluble, mediante la acción de una enzima coagulante. Dumais et. al. (1991).El cuajo natural, conocido como renina corresponde a una enzima proteolítica la que es secretada por la mucosa gástrica del cuarto estomago de los terneros antes del destete.Esta secreción corresponde a la pro-renina, el cual es un precursor que al estar en contacto con un medio neutro no tiene actividad enzimática, pero que en medio ácido es transformado en renina activa. El cuajo tan sensible: la quimosina (principalmente) y la pepsina. Dumais et. al. (1991).La acción de la enzima renina influye sobre la fuerza del gel y consecuentemente en el rendimiento quesero. Fox (1987).

Dentro de los componentes de la leche son de partícula relevancia la cantidad de proteína o caseína, el contenido de materia grasa proporción de grasa / caseína como también el contenido de sustancias minerales. Madrid (1990); Mc. Lunny, Strugnewll (1990); Laurence, (1991) y FIL-IDF (1993).Al contener la leche un mayor contenido de extracto seco, principalmente caseína y materia grasa, el rendimiento aumenta; no obstante este aumento no es proporcional al contenido de materia grasa de la leche, sino que al contenido de caseína preferentemente. Alais, (1985) y FIL-IDF, (1993).La capacidad de retener agua en el queso por parte de los componentes insolubles del extracto seco (ES), siendo la caseína la que retiene una mayor cantidad de agua ( 55%). Por su parte los fosfolípidos de la membrana del glóbulo graso tiene una gran capacidad de ligazón con el agua retenida, pero en cantidades limitadas como ocurren en el queso; los glóbulos grasos en total solo retiene un máximo del 15% del agua de la leche. Alais (1985).La paracaseina requiere una cantidad mínima de agua para actuar como elemento estructural en el queso. La grasa es dispersada en esta estructura y la cantidad de esta puede ser fácilmente determinada por ajustes del contenido de la grasa de la leche a una cierta taza de grasa/caseína. Van den Berg (1993).El efecto de materia grasa en el rendimiento para todo las variedades de queso es la misma, y depende solo de las pérdidas de grasa durante la elaboración, en contraste con el efecto de la caseína, el cual no es el mismo debido a que la tasa óptima de humedad / sólidos no grasos; es diferente para cada tipo de queso. Gillet & Lawrence (1986).La taza de GRASA/CASEINA, es tecnológicamente importante para asegurar la producción de un queso de calidad uniforme y un rendimiento con una optima recuperación de materia grasa y proteína. Mc Ilveen & Strugnell (1990) y Chiavari, (1993). Mc Ilveen & Strugnell (1990), señalan que cuando la tasa de caseína grasa está cerca de 0,72 la recuperación de grasa y proteína en el queso es máxima.El calcio iónico, contribuye mediante la formación de uniones de calcio la formación del complejo miscela de caseína en concentraciones de 0,03 M peso en concentración superior (10 veces mayor) provoca la disolución del complejo miscelas y la precipitación de las caseínas sensibles al calcio. Alais (1996).Alais (1985), Lawrence (1991) y Lucey & Fox (1990) menciona que la adición de cloruro de calcio es la leche aumenta el rendimiento quesero presumiblemente la incorporación de fosfato de calcio coloidal en la cuajada.

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QUESO FRESCO POR COAGULACION ENZIMATICA(QUIMOSINA).-

(MICELAS DE CASEINA) QUIMOSINA

FOSFOCASEINATO DE CALCIO PARACASEINATO DE + PROTEASA CALCIO (INSOLUBLE) (SOLUBLE)

ESQUEMA DE LA COAGULACION.-La accion de la enzima quimosina sobre el complejo proteinico de las caseinas se puede esquematizar de la siguente manera reconociendo tres fases perfectamente diferenciadas:

1° Hidrólisis enzimatica de la k-caseina en la parte terminal del enlace peptidico fenilalanina – metionina, rompiendo el efecto protector coloide que ejerce para las otras fracciones caseinicas frente al calcio.(FASE PRIMARIA) . La enzima no actua en medio alcalino, con un pH optimo de 6,5 y 5,5.2° Modificación de las micelas y quizá degradación de estas seguida de una nueva reconstitución de nuevas micelas con la intervención del fosfato de calcio y del calcio ionico. La adición de cloruro de calcio aumenta el contenido en calcio ionico acelerando la coagulación con la consecuente menor necesidad de fosfato de calcio. La adición de fosfatos y citratos aumenta le estabilidad de las micelas de las caseinas dificultando su coagulación 3° Enlace de micelas y formación del coagulo. (FASE SECUNDARIA).Por neutralización.4° Sinéresis o desuerado del coagulo (pH= 6,7).5° Proteolisis lenta de los componentes de la caseína.(FASE TERCIARIA).

COAGULACION ACIDA.-

La acidificación provoca la ruptura de la micela sin fraccionar las caseinas, provocando la precipitación y siendo total a pH = 4,7. El fosfocaseinato de calcio experimenta una doble degradación con migración de fosfato de calcio coloidal hacia el suero.Ocasionando que el coagulo formado por acidificación, caseína isoelectrica, este completamente exento de calcio y no contiene mas que fósforo proteico.,

CUAJO ANIMAL:DESCRIPCIÓN ANATÓMICA DEL ABOMASO:En los rumiantes el esófago se ensancha formando tres grandes cavidades pre-estomacales llamados panza, rendicilla y librillo. Esta ultima desemboca en el estomago verdadero o “cuajar”, técnicamente denominado abomaso. Este estomago puede considerarse como una manga muy ensanchada en su parte media. Santos, M. A. (1987).

EL CUAJO:En los mamíferos, las únicas enzimas interesantes para la quesería son las secretadas por el estomago. Las grandes enzimas digestivas, producidas por el páncreas, no interesan, ya que su actividad proteolítica es muy grande y su óptimo se sitúa en la zona alcalina, (Tripsina y quimotripsina). Revilla, A. (1974).Se han identificado tres enzimas gástricas:

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- La Quimosina.- Cuyo pH óptimo de actividad se acerca a 4, predomina en el rumiante joven no destetado.-La pepsina.- Activa en medio más ácido, pH inferior a 2, muy predominante en rumiantes destetados, y casi única en los bovinos, es la “pepsina-II” o pepsina “A”.-La Gastricina.- Enzima menor, con propiedades intermedias corresponde a la “pepsina-I” ó pepsina “B”.

La transición que se produce en la secreción de las enzimas por el estomago de los rumiantes es un oscuro problema fisiológico. La secreción de la quimosina no está ligada, sin duda, a la alimentación como se creía. Antes del nacimiento, el estomago del feto contiene cantidades apreciables de quimosina, pero es cierto que cuando cesa el estado de pre-rumiante, con la incorporación de sólidos a la reacción, la secreción de quimosina el inductor de la secreción de quimosina. El nivel de pepsina no está afectado por el cambio de régimen alimentario. Revilla, A. (1974).

QUIMOSINAEs el componente principal de los cuajos. Se puede obtener pura y cristalizada, por precipitaciones repetidas mediante el cloruro sódico. La actividad coagulante de esta sustancia es enorme, alrededor de 10,000,000 unidades Soxhlet por gramo de proteína. Por esta razón es difícilmente utilizable, aun en el laboratorio, para su graduación. Oria, R. (1991).La quimosina se secreta en el abomaso (cuajar) bajo una forma inactiva, la pro-quimosina. Se transforma en enzima activa por un proceso auto-catalítico, acelerado por los iones N+, como en el caso del pepsinógeno. La activación es instantánea a pH 2,0. En el curso de activación, de la parte N-terminal de la proenzima se separan péptidos básicos, y a ello sigue un ligero descenso del punto isoeléctrico, de 5,0 a 4,7. Oria, R. (1991).Existen otras isoenzimas, separables por cromatografía en columna, que se distingue por su actividad especifica La quimosina "A" es más activa que la quimosina "B", de la que solo se distingue por una sustitución Asp/Gli en la posición 290 de su cadena peptídica, probablemente son dos variables genéticas, aunque la forma "B" es siempre predominante. La tercera forma C es un componente menor. Cheftel, J. (1983).La quimosina es realmente una holoproteína y no contiene átomos de fósforo (ni de metal ni de glúcidos).Sus estructuras y propiedades han sido estudiadas sobre todo por Foltmann(1966).El pH de actividad proteolítica de la quimosina no es invariable, cuando el sustrato es la caseína de vaca, se acerca a 4,0. La actividad coagulante cesa cuando la leche es alcalina, hacia pH 7,5. Se produce la desnaturalización irreversible de la enzima a pH superior a 8,0, mientras que la pro-enzima se mantiene aún estable a pH 9,0. La estabilidad de la quimosina en la zona ácida depende mucho del pH. Hacia pH 2,0 hay una zona de estabilidad limitada, alrededor de pH 3,5 la enzima es muy inestable, probablemente como consecuencia de un autoanálisis. La estabilidad es buena entre 5,3 y 6,3 y decrece muy rápidamente ente por encima de pH 6,5. Los agentes disociantes, como la urea, desnaturalizan irreversiblemente la quimosina. Cheftel, J. (1983).La quimosina tiene una solubilidad en agua comparable a la de las globulinas, y en estado amorfo se disuelve bien en presencia de sales. En la forma cristalina es poco soluble y el equilibrio se alcanza muy lentamente.La especificidad de acción de la quimosina sobre una cadena peptídica es semejante a la de la pepsina, pero un poco mas estrecha. Revilla, A. (1974).

PEPSINA:En la práctica cuando se habla de pepsina sin calificativos, se trata en general de la pepsina de cerdo. Cuando se habla de pepsina bobina, sin otra precisión, se trata de la pepsina II ó A.La pepsina bobina I ó B es minoritaria. En los extractos de cuajares de bovinos adultos puede representar hasta el 15% de la actividad coagulante total. Este componente es el

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menos conocido. Armando, S. M. (1987).Las pepsinas contienen fósforo, mientras que la quimosina carece de él. Esto es una fuente de poliformismo, se encuentran de 1 a 3 átomos de fósforo en la pepsina, II y de 0 a 2 en la pepsina I. Cuando se examina por electroforesis un gel de pepsina II, se observa la presencia de 5 o 6 componentes, pero tras la desfosforilación enzimática apenas solo uno. Un punto interesante es que la pepsina desfosforilada ve sensiblemente aumentada su actividad coagulante (sobre la caseína k), mientras que la actividad proteolítica a pH 4,7 baja un poco. Alais, Ch. (1970).

La pepsina I y II se distinguen por la velocidad de inactivación en presencia de urea, pero no se dispone de un medio fácil para determinar su proporción. Cuando se eleva el pH estas enzimas son inactivadas progresivamente, pero no en las mismas condiciones. La pepsina bobina II es estable a un pH más elevado que la pepsina de cerdo, es un carácter distintivo. Pero existen otras diferencias entre las dos enzimas, que se refieren a la estructura primaria del cimógeno. Alais, Ch. (1970).

La pepsina es la enzima más parecida al cuajo, salvo en lo que se refiere a los valores interesantes de pH,. Es una protesta muy ácida. Su óptimo para la actividad proteolítica está en torno a 2,0 y se inhibe a valores de Ph superiores a 6,6, por ello coagula mal ó nada las leches frescas. Para no utilizar dosis excesivas que podrían dar origen a defectos del sabor, la utilización racional de la pepsina exige un descenso del pH hasta 6,3 es decir si lo permite la fabricación, una leche ligeramente acidificada. Existe una controversia sobre el sabor de los quesos de pasta dura obtenidos mediante el use exclusivo de pepsina. Sea lo que sea, se producen algunas diferencias en el desarrollo de la proteólisis en comparación, con el cuajo. Cheftel, J. (1983).

La mejor forma de utilizar la pepsina de cerdo es, desde luego, mezclando al 50% con el cuajo de ternera. En los EE.UU. y en Canadá, una parte importante del queso Cheddar fabricado se obtiene con este tipo de mezcla. Alais, Ch (1996).

La pepsina bobina a aparecido en el mercado de las enzimas coagulantes más recientemente. Se utilizan puras ó en mezclas, 50/50. Los resultados son muy buenos. Las pepsinas se obtienen por extracción de los estómagos de cerdo o de bovinos, ya rumiantes. La maceración en HCl diluído, a un pH próximo a 2, da buenos resultados. Las etapas de purificación son las mismas que para el cuajo. Con los estómagos de bovinos adultos se observa una gran dispersión de resultados según la raza, el sexo (el estómago de los becerros da más actividad coagulante que el de los novillos) y la edad (mejores resultados con las vacas jóvenes). La pepsina bobina comercial contiene de 10 - 20% de quimosina. Alais, Ch. (1996).

CARACTERÍSTICAS FÍSICO-QUÍMICO DEL CUAJO: ANIMAL

El cuajo de ternera se considera todavía el más importante en la fabricación del queso y en algunos sitios constituye el stándar para la medida de la activación de otros cuajos. Armando, S. M. (1987).

Los fabricantes de cuajo utilizan para la medida de su actividad la leche descremada o un sustrato constituido a base de leche descremada en polvo disuelta en una solución de cloruro cálcico 0,01 N (12g.en 100m1). La actividad de cuajo se define en unidades que representan el numero de ml. de leche que puede coagular en 40 min. a 35° C. Armando, S.M. (1987).

El método empleado por la British Standards Institution utiliza como stándar para la valoración de la capacidad coagulante de los cuajos, un cuajo purificado y liofilizado

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(BS3624, 1963, British Standards Institución).

Más recientemente Foltmann (1970) ha propuesto una nueva unidad de stándares de renina, que es la correspondiente a una solución cromatográficamente pura de QUIMOSINA "B", con una absorbencia de 1,00 a 278 nm.(que posee 100 unidades de renina/ml.).

Estos métodos de medida expresan la capacidad coagulante de los extractos de cuajo/renina, pero no miden su actividad proteolítica. Armando, S.M.(1987).

La relación entre la capacidad coagulante y proteolítica de un extracto, constituye una expresión muy útil ya que refleja su grado de utilidad.

El extracto obtenido a partir de ternero alimentado con leche esta constituido por un 88-94% de quimosina y un 6-12% de pepsina, y es inverso en los bovinos que consumen forraje 90-94 de pepsina y 6-10% de quimosina. Armando, S.M.(1987).

El cuajo de ternero posee una actividad máxima a pH 6,2 a 6,4, mientras que la pepsina lo posee a pH 1,7-2,3.Ambas actividades son por lo tanto, más bien que aditivas, complementarias.La proporción de coagulante que queda retenida en la cuajada después del prensado, desempeña un papel importante durante la maduración del queso. Aproximadamente el 30% del cuajo del ternero añadido a la leche, queda retenido en la cuajada antes del prensado y solo el 5-8% permanece en ella después de este. En cambio si el cuajo es microbiano solo permanece en la cuajada después del prensado y solo el 3-5% de cuajo y el 3-8% de pepsina. Por lo tanto, el suero de quesería contiene un elevado porcentaje de coagulantes, lo que puede constituir una desventaja si este pretende destinarse a la elaboración de otros productos. Oria, A. R. (1991).

La cantidad de cuajo añadido a la leche, viene determinado por la receta en cuestión. En ella se establece la temperatura, y la acidez de la leche en el momento del cuajado ya que el objeto de la receta consiste en la obtención de un coágulo que deberá alcanzar las características adecuadas al cabo de un tiempo determinado. Oria, A. R. (1991).La temperatura juega un papel muy importante en el tiempo que tarda la leche en cuajar. Las temperaturas de 21-27ºC. suelen dar lugar a la formación de cuajadas blandas y gelatinosas. A 30 C. estas son mas firmes y no se desmenuzan en pequeñas partículas al cortarlas, mientras que a 33-36º C. suelen producirse cuajadas firmes y gomosas que desueran lentamente. Por debajo de 20º C y por encima de 50º C. el cuajo muestra muy poca actividad. Oria, A. R. (1991).

La velocidad de enfriamiento, es también importante ya que durante la coagulación, las bacterias lácticas se encuentran todavía en periodo de crecimiento rápido. Por tanto los tiempos de coagulación, largos dará lugar a una acidificación superior a lo normal en las subsiguientes operaciones de elaboración de queso. Oria, A. R. (1991).

La acidez o mejor dicho el pH del queso en el momento de la adición del cuajo, juega también un papel importante en la formación de la estructura de la cuajada (firmeza) que depende por tanto de esta el tiempo que tarda la cuajada en quedar lista para su corte. La cantidad de cuajo utilizado varia de 10 a 45 ml/100 lt de leche. Alais, Ch.

Para utilizar el cuajo, este se diluye en 10 veces su volumen en agua limpia, si la dilución no se efectúa con rapidez este puede perder su actividad rápidamente; la luz también lo inactiva, es por ello guardar en recipientes opacos. Oria, A. R. (1991).

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Cuando el cuajo se utiliza para la elaboración de productos al consumo humano, la utilización de conservadores constituye un problema, por lo que en estos casos, en lugar de ácido bórico se utiliza como conservador la glicerina. Para la elaboración de cuajos estériles se han empleado el alcohol, la glicerina y el yodo. Para evitar la alteración del cuajo por las bacterias proteolíticas presentes en el preparado, es suficiente un 17-24% de sal en el extracto. Los cuajos de ternero, pierde mensualmente el 1-1,5% de su capacidad coagulante, pero durante las primeras semanas después de su preparación esta perdida de actividad es mayor. Por tanto, los cuajos solo suelen guardarse mientras son relativamente activos. Alais, Ch. (1996).Enzima Coagulante (CUAJO)

Las enzimas coagulantes constituyen un elemento esencial tradicionalmente se utiliza la renina o quimosina, extraída del cuarto estómago (cuajo) de los becerros lactantes, pero debido al aumento en la demanda de los cuajos se han desarrollado técnicas para la utilización de enzimas coagulantes de uso en quesería.

GRUPO FUENTEEJEMPLO DE

NOMBRESCOMPONENTE

ENZIMATICO ACTIVO

Animal Estómago Bovino Cuajo bovinoCuajo de ternero

Cuajo en parto

Quimosina A y B, Pepsina (A) y Gastricina.Idem más Lipasa.

Estómago Ovino Cuajo de Cordero o Oveja

Quimosina y Pepsina.

Estómago Caprino Cuajo de Cabrito o Cabra

Quimosina y Pepsina.

Estómago Porcino Coagulante porcino Pepsina A y B, Gastricina.

Microbiano Rhizomucor Miehei Hannilase Proteasa aspartica de R-Miehei.

Rhizomucor Pusillus Coagulante Pusillus Proteasa aspartica de R-Pusillus.

Cryphonectria Parasítica

Coagualante Parasítico

Proteasa aspartica de C-Parasítico.

Quimosina producida por fermentación FPC

Aspergillus Niger Chymax Quimosina B.

Kluyveromices Lactis ------------------ Quimosina B.Vegetal Cynara Cardunculus Cardoon Cyprosina 1,2 y 3 y/o

Cadosina A Y B.TABLA: Enzimas coagulantes, tomadas del Foro Electrónico - FEPALE,2003FUENTE: ARMANDO SANTOS MORENO “Leche y sus Derivados” México, (1992).

Los cuajos microbianos son elaborados principalmente a partir de cultivos de mohos de especies Rhizomucus. Actualmente se elabora quimosina producida por fermentación con m.o. modificados genéticamente, con lo cual se obtiene una enzima bastante similar a la quimosina origen animal, el extracto comercial contiene quimosina 100% a diferencia del producido por maceración del estómago, el cual, puede contener 90 – 95 % de quimosina y 10 – 15 % de pepsina.Los cuajos vegetales pueden ser obtenidos de la piña (bromelina), lechosa (papaína) e higo (ficina). Estas enzimas tienen una capacidad proteolítica menos específica por la cual pueden causar sabores amargos en los quesos sino son bien utilizados.

CLORURO DE CALCIO (Cl Ca)El Cloruro de Calcio se utiliza para corregir los problemas de coagulación que se presenten ene la leche almacenada por largo tiempo en refrigeración y en la leche pasteurizada. Su uso permite disminuir las pérdidas de rendimiento en estos casos y

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permite obtener una cuajada más firme y a la vez que permite acortar el de coagulación. La dosis máxima a utilizar es del 0,02% (1 g. Por c/5 lt. de leche) una dosis excesiva conduce a una cuajada dura y quebradiza y con sabor amargo.

CLORURO DE SODIO (Cl Na) SALLa sal se adiciona con el objetivo principal de darle sabor al queso, aunque además sirve para alargar la vida útil de los mismos al frenar el crecimiento microbiano al disminuir la actividad de agua. El porcentaje ideal depende del tipo de queso y del gusto del consumidor aunque se puede decir que puede estar entre el 2 y 3 %.

DESCRIPCIÓN DE OPERACIÓN DE LA ELABORACIÓN DEL QUESO FRESCO PASTEURIZADO

1. Recepción.- Se verifica que la leche fresca, obtenida del establo de la Facultad de Medicina Veterinaria de la UNMSM. Está en optimo estado (físico-químico y microbiológico)..

2. Filtrado.- Esta operación, tiene por objetivo el retener (colador con gasa) las impurezas (mosquitos, pajas, pilos, etc.) que se hallan podido adherir, durante el manipuleo y el transporte de la leche.

3. Normalizado.- Consiste esta operación en verificar el contenido graso de la leche y ajustar el contenido de la misma.

4. Pasteurizado.- El principio de esta operación, se basa en la exposición térmica de una fuente de energía (cocina a gas propano), elevando de temperatura de la leche cruda desde (5-9ºC) a 73ºC x 15s.

5. Enfriado.- Esta operación se realiza enfriando con agua a temperatura ambiente o helada, en un tanque o depósito que contenga al otro depósito con la leche pasteurizado. La leche se enfría hasta los 35ºC en 30 min. aproximadamente.

6. Adición del Aditivo.- Se adiciona el cloruro de calcio (0.02%) a las tinas, y se procede a mezclar homogéneamente, empleando paletas de acero inoxidable por espacio de 1 minuto.

7. Adición del cuajo.- Inmediatamente se proceda a adiciones el cuajo a 35ºC., y de igual manera se procede a mezclar con las paletas de manera homogénea por espacio de 1 minuto.

8. Coagulación.- En esta operación el cuajo va a actuar sobre la caseína de la leche; se procura sostener la temperatura de la leche a 35ºC por un tiempo de 45 minutos, para obtener una coagulación firme.

9. Corte.- Una vez formado el cuajado se procede al corte con línea o cuchillo (formando cubos de 1 cm. por lados)

10. Reposo.- Una vez efectuado el corte, se deja reposar la cuajada por espacio de unos 10 minutos, para fomentar el desuerado de la cuajada. (Se toma muestra del suero, control de densidad, acidez, grasa).

11. Agitación Lenta.- Efectuar en este momento movimientos suaves de la cuajada; con la paleta, induciendo a un mayor desuerado de los granos de cuajada. El tiempo que toda esta operación es de 15 a 20 minutos.

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12. Desuerado Parcial.- Se retire de la tina la 3ra. parte del suero de la tina.

13. Escaldado.-Esta operación consiste en adicionar agua caliente (40ºC aprox.) para permitir la granulación de cuajada más firme y elástica, (permitiendo retirar el suero no deseado en la cuajada) .

14. Desuerado Total.- Es el retirado total de suero de la tina.15. Salado.-

Se adiciona en esta operación el porcentaje de sal (1.4%) que se recomienda, según Normas peruanas, efectuando un batido suave con la paleta, con el fin de no desmesurar los granos de cuajada.

16. Reposo.- El reposo de la cuajada, permite la absorción de la sal adicionada en la operación anterior, con el fin de permitir dar el sabor al queso y actuando también como un preservante del mismo.

17. Llenado.- Mediante coladores, recoger la cuajada de la tina y llenarlo en moldes de plásticos (3 kg.) o de acero inoxidable (5 kg., 8 kg., 10 kg.).

18. Reposo.- Por un tiempo de 10 minutos la cuajada va desuerando, y a la vez va ganando cuerpo al unirse los granos de cuajada.

19. Moldeado.- Se voltean las cuajadas sobre los mismos moldes, y se efectúa las presiones respectivas para que salga más suero, compactando la cuajada del queso fresco.

20. Reposo.- El tiempo de 10 minutos más en esta operación, previa a ser guardados en la cámara de frío.

21. Cámara.- Luego del reposo se guardan en las cámaras de frío por espacios de 12 horas, para que agarre cuerpo, sabor y sirva tambien como un preservante el frío (5-8ºC).

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DIAGRAMA DE FLUJO DE ELABORACION DE QUESO FRESCO(Coagulacion enzimatica) PRODUCTO : QUESO FRESCO METODO : ENSAYO DE LABORATORIO

LINEA : LACTEOS FECHA : 17 de Noviembre del 2 005

AUTOR : GUSTAVO CASTRO MORALES FIG. N° : 1

LECHE

1 PASTEURIZACION T = 73°C/15s

A1 = 0.1g/L

2 ENFRIADO T = 41°C

C1 = 1past./100L

0.01g/lt. HA-BO

3 COAGULACION T = 38°C/40 - 45min

4 CORTE 1cm3 ;T= 37°C

5 REPOSO t = 5 min;T=37°C

6 AGITACION LENTA T=36°C/ 15min

7 DESUERADO PARCIAL V = 1/3 de la leche

10g/lt. suero lacteo

8 SALADO T = 32°C / 1 min

9 DESUERADO

suero salado

10 LLENADO T = 30°C - 28°C

11 REPOSO

MOLDES suero lacteo

12 MOLDEADO T = 25°C

13 REPOSO t = 10min

14 ALMACENAMIENTO T= 5°C

QUESO FRESCO

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DIAGRAMA DE FLUJO DE ELABORACION DE QUESO FRESCO(Coagulacion acida) PRODUCTO : QUESO FRESCO METODO : ENSAYO DE LABORATORIO

LINEA : LACTEOS FECHA : 17 de Noviembre del 2 005

AUTOR : GUSTAVO CASTRO MORALES FIG. N° : 2

LECHE

1 PASTEURIZACION T = 82°C/3s.

A1 = 2g/L

2 ACIDIFICACION T = 82°C,con mov. Constant.progresi.

3 AGITACION T = 82°C/3min.

4 REPOSO t = 15 min

5 DESUERADO

H1 suero lacteo

6 ENFRIADO T = 20°C

7 DESUERADO V = 1/5 de la leche

S1 suero lacteo

8 SALADO 30g/kg de cuajada

M1

9 MOLDEADO T = 20°C

10 PRENSADO p = 1,75/cm2/24h

B1 suero lacteo

11 ENVASADO

12 ALMACENADO T = 5°C/7dias

QUESO FRESCO

LEYENDA :

S1:Cloruro de sodio;A1:Acido citrico;H1:agua helada;M1:moldes;B1:Bolsas de polietileno.