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I CONTENIDO PROGRAMÁTICO
UNIDAD TEMAS
I. Estructura, función y análisis de los constituyentes celulares.
1. Agua 2. Proteínas 3. Técnicas 4. Carbohidratos. 5. Lípidos 6. Nucleótidos
II. Introducción al metabolismo
7. Bioenergética 8. Enzimas 9. Coenzimas 10. Visión Panorámica del metabolismo 11. Regulación del metabolismo.
III. Producción aeróbica de ATP. Metabolismo de carbohidratos, triacilglicéridos y colesterol
12. Producción Aeróbica de ATP 13. Metabolismo de carbohidratos 14. Metabolismo de triacilglicéridos 15. Metabolismo del Colesterol.
IV. Metabolismo de compuestos nitrogenados e interrelaciones metabólicas.
16. Metabolismo de aminoácidos 17. Metabolismo del Hemo y del hierro 18. Metabolismo de nucleótidos 19. Integración metabólica.
V. Estructura y Expresión del material genético.
20. Estructura de los ácidos nucleicos 21. Replicación del ADN 22. Transcripción 23. Síntesis de proteínas 24. Regulación de la expresión génica 25. Tecnología del ADN recombinante
UNIDAD Nº I: ESTRUCTURA, FUNCIÓN y ANÁLISIS DE LOS CONSTITUYENTES CELULARES
OBJETIVO TERMINAL:
1. Analizar las propiedades físico químicas de los distintos constituyentes celulares y relacionarlas con sus funciones biológicas.
Número de Temas: 6
TEMA N o . 1: EL AGUA COMO SOLVENTE EN LOS SERES VIVOS.
OBJETIVOS TERMINALES:
1. Analizar las propiedades físicoquímicas que le confieren al agua el ser el solvente ideal para los seres vivos
2. Analizar cómo los principales sistemas amortiguadores del organismo controlan el pH de los fluidos corporales
Total de horas: 8
Horas Teóricas: 6 Horas Teóricoprácticas: 2
Estrategias Metodológicas: Clase Magistral. Exposición de los estudiantes Discusión grupal de problemas.
Evaluación: Examen escrito, examen corto después de la actividad teórico práctica.
Bibliografía:
– Lehninger, A., Nelson, D., Cox, M. Principios de Bioquímica. 4ªedición. Editorial Omega. 2006.
– Murray, R., Granner, D. y Rodwell, V. Bioquímica Ilustrada de Harper. 17ª edición. Editorial El Manual Moderno. 2007.
– Lozano, J.A., Galindo J.D., GarciaBorron, J.C., GarciaLiarte, Penafiel, R. y Solano, F. Bioquímica y Biología Molecular para Ciencias de la Salud. Mc Graw – HillInteramericana. 2005.
TEMA 1: El agua como solvente en los seres vivos
OBJETIVOS ESPECIFICOS CONTENIDOS:
1. Explicar los siguientes conceptos enlaces químicos covalentes, y no covalentes en sus diferentes formas, electronegatividad, polaridad.
2. Explicar por qué el agua puede mantener la temperatura del cuerpo relativamente constante.
3. Explicar por qué la molécula de agua es un dipolo eléctrico.
4. Explicar por qué el agua es un buen solvente.
5. Establecer la influencia del enlace de Hidrógeno en el mantenimiento de las estructuras de macro moléculas.
6. Explicar la importancia de las interacciones hidrofóbicas, en la formación de micelas y la importancia de éstas en las estructuras de membrana
7. Interpretar los conceptos de: Acidos y Bases según Bronsted y Lowry.Constante de disociación.
8. Explicar el significado de pH.
Enlaces químicos. Tipos. Electronegatividad. Polaridad
Propiedades físico químicas del agua: Punto de fusión, Punto de ebullición, calor de vaporización, calor de fusión, capacidad calórica, constante dieléctrica, tensión superficial.
Distribución específica de los electrones en la molécula de agua
Propiedades disolventes del agua: a)Atracciones electrostáticas entre dipolos del agua y los iones.
b)Establecimiento de puentes de Hidrógeno.
Interacciones hidrofóbicas. Formación de micelas.
Teoría de Bronsted y Lowry para ácidos y bases.
Ionización del agua. Producto iónico del agua como base para la escala de pH. Definición de pH.
OBJETIVOS ESPECIFICOS CONTENIDOS
9. Explicar la importancia del mantenimiento del pH para la existencia de procesos vitales.
10.Diferenciar entre una curva de valoración de Acido fuerte base fuerte Acido débil base fuerte
11.En una curva de valoración para un ácido débil base fuerte, relacionar los cambios de pH, con las especies iónicas existentes al comienzo, en el punto medio y al final de la valoración.
12.En una curva de valoración para un ácido débil base fuerte, analizar la zona de la curva en la cual el pH del sistema se mantiene relativamente constante
13.Interpretar el significado de pKa
14.Utilizar la ecuación de HendersonHasselbalch, para la resolución de problemas.
15.Aplicar el concepto de amortiguador para explicar cómo se mantiene el pH en los principales fluidos del organismo.
Importancia del mantenimiento del pH para los procesos vitales. Valores de pH en: sangre jugos gástricos y pancreáticos, líquido cefalorraquídeo, humor acuoso, orina normal, orina en algunos estados patológicos.
Curvas de valoración: Acido fuertebase fuerte Acido débilbase fuerte
Análisis de la curva de valoración de ácido acético con una base fuerte.
Significado de pKa
Ecuación de HendersonHasselbalch. Aplicaciones fisiológicas.
Amortiguadores: Mecanismos de acción. Sistema amortiguador: Bicarbonatoácido carbónico, sistema amortiguador fosfato, hemoglobina, proteínas del plasma.
TEMA Nº 2: PROTEINAS
OBJETIVO TERMINAL:
Analizar las propiedades físicoquímicas de las proteínas y relacionarlas con sus funciones biológicas.
Total de horas: 10
Horas Teóricas: 8 Horas Teóricoprácticas: 2
Estrategias Metodológicas: Clase Magistral. Exposición de los estudiantes Discusión grupal de problemas.
Evaluación: Examen escrito, examen corto después de la actividad teóricopráctica.
Bibliografía:
– Lehninger,A., Nelson, D., Cox, M. Principios de Bioquímica. 4 t ª.Edición.Editorial Omega. 2006.
– Murray, R., Granner, D. y Rodwell, V. Bioquímica Ilustrada de Harper. 17ª edición. Editorial El Manual Moderno. 2007.
– Thomas M. Devlin. Bioquímica: Libro de texto con aplicaciones clínicas. 4ª Ed. Editorial Reverté, S.A. 2004.
Tema 2: Proteínas
OBJETIVOS ESPECIFICOS CONTENIDOS
1. Enumerar las funciones de las proteínas en el organismo.
2. Relacionar la diversidad funcional de las proteínas con el número de secuencias proteicas diferentes que pueden formarse con la participación de 20 aminoácidos.
3. Identificar los grupos constituyentes de los aminoácidos que forman parte de las proteínas.
4. Establecer la influencia de los grupos R en la polaridad de los aminoácidos.
Diversidad funcional de las proteínas: Catálisis Enzimática, Transporte, Reserva, Movimiento, Protección Inmune, Soporte mecánico, Receptores, Toxinas.
Características generales de las proteínas Cálculo del número de secuencias proteicas que pueden formarse con la participación de 20 aminoácidos. Diversidad funcional de las proteínas de acuerdo a su composición química.
Fórmula general de un aminoácido. Estereoisomería de los aminoácidos.
Clasificación de los aminoácidos de acuerdo a la polaridad de sus grupos R.
OBJETIVOS ESPECIFICOS CONTENIDOS
5. Analizar la influencia del pH del medio sobre la carga eléctrica de los aminoácidos, su comportamiento ácido base y su movilidad en un campo eléctrico.
6. Explicar las características del enlace peptídico.
7. Establecer la influencia del número de aminoácidos y la naturaleza de sus grupos R en el peso molecular, solubilidad y carga eléctrica de una proteína.
8. Explicar cómo se pueden clasificar a las proteínas en base a diferentes criterios.
9. Explicar cuáles son los diferentes niveles de organización estructural de una proteína y señalar cómo se estabiliza cada nivel.
10.Analizar cómo cambios a nivel de la estructura primaria afectan los otros niveles estructurales y la actividad biológica de la proteína.
Variación de la fórmula general de un aminoácido proteico en relación a los cambios de pH : fisiológico, ácido y básico.
Curvas de valoración, concepto de pK. Concepto de punto isoeléctrico
Enlace peptídico. Características
Influencia de los grupos R en la determinación de las características de una proteína
Clasificación de las proteínas de acuerdo a su composición, conformación, localización, función etc.
Niveles estructurales de las proteínas: Primario, secundario, terciario y cuaternario.
Fuerzas estabilizadoras: Enlaces covalentes, enlaces de hidrógeno, interacciones iónicas e hidrofóbicas.
Consecuencia de cambios mutacionales en la secuencia de aminoácidos: Ejemplo: anemia falciforme.
OBJETIVOS ESPECIFICOS CONTENIDOS
11.Ilustrar la estructura secundaria de una proteína usando como ejemplos a la αqueratina, la fibroína de la seda y el colágeno.
12.Comparar la estructura de la mioglobina y la hemoglobina como ejemplos de niveles terciario y cuaternario respectivamente y relacionarlo con su función biológica.
13.Relacionar las fluctuaciones de pH y temperatura con cambios en la conformación nativa de una proteína, y consecuentemente en su actividad biológica.
Estructura secundaria. 1. Estructuras periódicas:
a)Alfa hélice: Aminoácidos formadores y desestabilizadores de la alfa hélice.
b)Lámina Beta plegada c)Hélice de colágeno
2. Ordenamiento al azar. 3. Fuerzas que estabilizan la estructura
secundaria.
Estructuras terciaria y cuaternaria (proteínas oligoméricas).
Influencia de la naturaleza de los aminoácidos en el establecimiento de la estructura terciaria y cuaternaria.
Interacciones que participan en la estabilización de estos niveles estructurales:
Puentes de Hidrógeno, interacciones hidrofóbicas, enlaces iónicos, uniones disulfuro. Estructura, localización y función de la hemoglobina y de la mioglobina
Formas de la hemoglobina Variaciones en la afinidad por el oxígeno Papel del 2,3difosfoglicerato
Desnaturalización y Renaturalización de las proteínas.
OBJETIVOS ESPECIFICOS CONTENIDOS
14.Explicar la participación de las proteínas plasmáticas en las diversas funciones biológicas.
15.Interpretar el patrón electroforético de un suero normal.
Proteínas del Plasma. Importancia de las proteínas plasmáticas:
Albúmina, α1 quimiotripsina, haptoglobina, ceruloplasmina, transferrina, inmunoglobulinas, proteínas de coagulación.
Patrones electroforéticos de sueros normales.
TEMA Nº 3: TECNICAS EN BIOQUIMICA
OBJETIVOS TERMINALES:
1. Analizar los fundamentos teóricos en los que se basan las técnicas de uso rutinario en Bioquímica.
2. Interpretar resultados obtenidos por la aplicación de esas técnicas
Total de horas: 6
Horas Teóricas: 4 Horas Teóricoprácticas: 2
Estrategias Metodológicas: Clase Magistral. Exposición de los estudiantes. Discusión grupal de problemas.
Evaluación: Exámen escrito, examen corto después de la discusión de problemas
Bibliografía: – Lehninger,A., Nelson, D., Cox, M. Principios de Bioquímica. 4 t ª.Edición.Editorial Omega. 2006.
– Murray, R., Granner, D. y Rodwell, V. Bioquímica Ilustrada de Harper. 17ª edición. Editorial El Manual Moderno. 2007.
– Stryer, Berg y Tymoczko. Bioquímica, 5ª Ed. Editorial Reverté, S.A. 2003.José Luque y Angel Herráez. Texto Ilustrado de Biología Molecular e Ingeniería Genética. Harcourt. 2006.
TEMA 3: Técnicas en Bioquímica
OBJETIVOS ESPECIFICOS CONTENIDOS
1. Explicar en que consiste la homogeneización y el fraccionamiento subcelular.
2. Analizar los fundamentos teóricos de la centrifugación y su utilidad.
3. Analizar los fundamentos teóricos de los diferentes tipos de cromatografía y su utilidad.
4. Analizar los fundamentos teóricos de la electroforesis y su utilidad.
5. Aplicar la Ley de Lambert y Beer para determinar la concentración de un soluto en solución mediante espectrofotometría.
Homogeneización y el fraccionamiento subcelular.
Fuerza centrífuga relativa. Centrífugas Clínicas, Centrífugas de alta velocidad. Coeficiente de sedimentación.
Centrifugación diferencial. Centrifugación por velocidad de sedimentación (zonal), Centrifugación por equilibrio de sedimentación (isopícnica). Fraccionamiento en gradiente. Utilidad
Cromatografía de intercambio iónico, cromatografía de exclusión molecular, Cromatografía de afinidad.
Movimiento iónico en un campo eléctrico, Proceso electroforético, Cámara electroforética. Materiales de soporte. Utilidad de cada una de ellas. Electroforesis en geles de acrilamida. Electroforesis en geles de acrilamida SDS. Electroforesis bidimensionales. Electroforesis en geles de agarosa
Fundamentos teóricos de la espectrofotometría Espectro de absorción. Utilidad
Ley de Lambert y Beer. Curvas de Calibración. Problemas.
TEMA Nº 4: CARBOHIDRATOS
OBJETIVO TERMINAL:
Relacionar las propiedades físicoquímicas de los carbohidratos con sus funciones biológicas.
Total de horas: 7
Horas Teóricas: 5 Horas Teóricoprácticas: 2
Estrategias Metodológicas: Clase Magistral. Exposición de los estudiantes Discusión grupal de problemas.
Evaluación: Exámen escrito, examen corto después de la actividad teóricopráctica
Bibliografía:
– Murray, R., Granner, D. y Rodwell, V. Bioquímica Ilustrada de Harper. 17ª edición. Editorial El Manual Moderno. 2007.
– Lehninger,A., Nelson, D., Cox, M. Principios de Bioquímica. 4 t ª.Edición.Editorial Omega. 2006.
– Lozano, J.A., Galindo J.D., GarciaBorron, J.C., GarciaLiarte, Penafiel, R. y Solano, F. Bioquímica y Biología Molecular para Ciencias de la Salud. Mc Graw – HillInteramericana. 2005.
TEMA 4: Carbohidratos
OBJETIVOS ESPECIFICOS CONTENIDOS
1. Identificar la estructura química de los carbohidratos.
2. Clasificar a los carbohidratos en base al número y tipo de productos por hidrólisis.
3. Enumerar las distintas funciones que cumplen los carbohidratos en el organismo.
4. Diferenciar los distintos tipos de monosacáridos.
Características generales de los carbohidratos
Polihidroxialdehidos. Polihidroxiacetonas.
Clasificación en base al número de productos, por hidrólisis: Monsacáridos, Disacáridos, Polisacáridos (homopolisacáridos y heteropolisacáridos). Distribución de los carbohidratos en los seres vivos.
Funciones: Combustible, Almacenamiento de energía. Constituyente de Biomoléculas
importantes: Acidos Nucleicos, Glicoproteínas, proteoglicanos, lípidos complejos. Funciones.
Clasificación de los monosacáridos de acuerdo al número de carbonos y la ubicación del grupo carbonilo. Ejemplos de interés biológico para cada tipo.
OBJETIVOS ESPECIFICOS CONTENIDOS
5. Interpretar el simbolismo usado en la nomenclatura de los monosacáridos.
6. Dada una fórmula de proyección Fischer o de Haworth, para un carbohidrato, identificarlo por su tipo, y en caso de ser glucosa, fructosa, ribosa o desoxirribosa también por su nombre.
7. Diferenciar estructuralmente entre: Dgliceraldehido y Ddehidroxiacetona Dribosa y Dribulosa. Dglucosa, Dmanosa, Dgalactosa y Dfrutosa.
Concepto de Estereoisomería. Enantiómeros Identificación de los átomos de carbono asimétricos en los monosacáridos.
Estereoisomería del gliceraldehido como sistema de referencia para designar la configuración absoluta de todos los estereoisómeros.
Mutarrotación, generación de nuevos centros de asimetría como consecuencia de la formación de hemiacetales y hemicetales intramoleculares. Formas anoméricas.
Fórmulas de proyección de Fischer y las de Haworth
Isomería de triosas, pentosas y hexosas de gran participación en el metabolismo de carbohidratos.
Concepto de epímeros.
OBJETIVOS ESPECIFICOS CONTENIDOS
8. Explicar las propiedades químicas de los carbohidratos.
9. Enumerar las principales funciones de los derivados de carbohidratos.
10.Analizar las diferentes posibilidades de formación del enlace glicosídico entre los monosacáridos y explicar sus consecuencias fisiológicas
Reacciones de isomerización. Reducción del Grupo carbonilo de los monosacáridos para formar alcoholes. Importancia biológica del Glicerol, Ribitol, Sorbitol y Galactitol.
Reacciones de Oxidación de las aldosas para formar: Acidos aldáricos Acidos aldónicos Acidos urónicos. Importancia biológica.
Reducción del grupo hidroxilo: Desoxiazúcares, Importancia de la 2desoxiDribosa.
Aminación: Los aminoazúcares. Importancia biológica de glucosamina y galactosamina. Derivados de aminoazucares: Acido Nacetilneuramínico. Acido siálico. Importancia biológica.
Fosforilación: Esteres fosfóricos, importancia biológica de los fosfatos de azúcares
Glicosilación. Importancia biológica.
Disacáridos.
El enlace glicosídico en la formación de disacáridos. Representación del enlace glicosídico. Disacáridos de mayor importancia biológica: Lactosa, sacarosa, maltosa, celobiosa.
OBJETIVOS ESPECIFICOS CONTENIDOS
11.Comparar estructuralmente y funcionalmente al glucógeno, almidón y celulosa como ejemplos de homopolisacáridos.
12.Analizar la estructura del ácido hialurónico como ejemplo de un heteropolisacárido y relacionar su estructura con su función biológica
13.Enumerar los tipos de carbohidratos que se encuentran en la superficie celular.
14.Diferenciar estructural y funcionalmente proteoglicanos de glicoproteínas.
Homopolisacáridos Ejemplos: glucógeno, almidón, celulosa. Importancia Biológica.
Diferencias estructurales del almidón, glucógeno y celulosa.
Heteropolisacáridos. Estructura y función del ácido hialurónico
Definición de Glicoproteínas, proteoglicanos y glicosaminoglicanos.
Estructura de proteoglicanos. Funciones. Estructura de glicoproteínas. Funciones
TEMA Nº 5: LIPIDOS
OBJETIVO TERMINAL:
Relacionar las propiedades físicoquímicas de los lípidos con las funciones biológicas que estas sustancias desempeñan.
Total de horas: 8
Horas Teóricas: 6 Horas Teóricoprácticas: 2
Estrategias Metodológicas: Clase Magistral. Exposición de los estudiantes Discusión grupal de problemas.
Evaluación: Exámen escrito, examen corto después de la actividad teóricopráctica.
Bibliografía:
– Lehninger,A., Nelson, D., Cox, M. Principios de Bioquímica. 4 t ª.Edición.Editorial Omega. 2006.
– Murray, R., Granner, D. y Rodwell, V. Bioquímica Ilustrada de Harper. 17ª edición. Editorial El Manual Moderno. 2007.
– Lozano, J.A., Galindo J.D., GarciaBorron, J.C., GarciaLiarte, Penafiel, R. y Solano, F. Bioquímica y Biología Molecular para Ciencias de la Salud. Mc Graw – HillInteramericana. 2005.
– Stryer, Berg y Tymoczko. Bioquímica, 5ª Ed. Editorial Reverté, S.A. 2003.
TEMA 5: Lípidos.
OBJETIVOS ESPECIFICOS CONTENIDOS
1. Explicar el concepto de lípidos.
2. Enumerar las principales funciones que cumplen los lípidos en el organismo.
3. Clasificar a los lípidos en base a la estructura de su esqueleto.
4. Representar la estructura química de los ácidos grasos, dado el número de átomos de carbono y la indicación de la presencia o no de insaturaciones, tanto en la forma α como ω.
5. Analizar las propiedades físico quími cas en función de la estructura de los ácidos grasos.
6. Diferenciar estructuralmente a los principales ácidos grasos presentes en los seres vivos
Concepto de lípidos. Características generales de los lípidos.
Funciones biológicas de los lípidos. Relación estructura función
Clasificación de los lípidos en base a la estructura de su esqueleto: Lípidos simples, lípidos complejos.
Estructura química. Diferencias entre los ácidos grasos: número de átomos de carbono, presencia de insaturaciones (ácidos grasos saturados, ácidos grasos insaturados). Serie ω3, ω6, ω9.
Configuración de los dobles enlaces: CisTrans.
Propiedades FísicoQuímicas: Punto de fusión. Diferencias en el punto de fusión dependiendo del número de carbonos y la presencia de insaturaciones entre los diferentes ácidos grasos. Solubilidad en agua. Formación de micelas. Saponificación. Autoxidación de ácidos grasos insaturados. Ionización del grupo carboxilo a pH fisiológico. Esterificación.
Acidos: láurico, mirístico, palmítico, esteárico, araquidónico, palmitoleico, oleico, linoleico, linolénico.
OBJETIVOS ESPECIFICOS CONTENIDOS
7. Explicar en base a la estructura química de los triacilglicéridos, su capacidad para constituirse en la principal forma de almacenamiento de energía intracelular.
8. Relacionar la estructura de los fosfoglicéridos y esfingolípidos con la participación de dichos compuestos en la constitución de membranas biológicas.
9. Explicar la importancia biológica de los principales isoprenoides.
10.Identificar la estructura de los eicosanoides.
11.Explicar la importancia biológica de los eicosanoides.
Estructura, propiedades y funciones de los triacilglicéridos.
Estructura propiedades y funciones de los fosfoglicéridos. Variaciones de la cabeza polar en cuanto a: tamaño, forma y polaridad.
Estructura de los esfingolípidos. Importancia de esfingomielinas, glucoesfingolípidos neutros y gangliósidos.
Terpenos: Estructura general. Importancia biológica de los principales terpenos: carotenoides y esteroides: Estructura general. Importancia biológica de los principales esteroides. Acidos biliares, hormonas esteroides y colesterol.
Vitaminas lipososolubles: estructura y función
Eicosanoides: Estructura. Nomenclatura. Diversidad de funciones biológicas. Uso clínico.
OBJETIVOS ESPECIFICOS CONTENIDOS
12.Analizar la influencia de las diversas moléculas constituyentes de las membranas biológicas en la determinación de sus características.
13.Analizar la importancia de las lipoproteínas en función del transporte de lípidos en el organismo.
14.Clasificar los diferentes tipos de lipoproteínas de acuerdo con su densidad.
Constituyentes de las membranas biológicas: Lípidos Proteínas:Integrales y periféricas. Carbohidratos.
Características de las membranas: Asimetría. Baja tensión superficial. Presencia de interacciones no covalentes entre sus constituyentes. Permeabilidad selectiva. Fluidez.
Lipoproteínas.Constituyentes: triglicéridos, fosfolípidos, colesterol, proteínas.
Participación de las liproteínas en el transporte de lípidos.
Clasificación de las lipoproteínas de acuerdo a la densidad (relacionarlo con el contenido de triacilglicéridos/ colesterol/apoproteínas):Quilomicrones, VLDL, LDL, HDL.
TEMA Nº 6: NUCLEOTIDOS.
OBJETIVO TERMINAL:
Analizar las características estructurales y funcionales de los diferentes nucleótidos.
Total de horas: 2
Horas Teóricas: 2
Estrategias Metodológicas: Clase Magistral. Exposición de los estudiantes.
Evaluación: Exámen escrito.
Bibliografía:
– Lehninger,A., Nelson, D., Cox, M. Principios de Bioquímica. 4 t ª.Edición.Editorial Omega. 2006.
– Murray, R., Granner, D. y Rodwell, V. Bioquímica Ilustrada de Harper. 17ª edición. Editorial El Manual Moderno. 2007.
– Thomas M. Devlin. Bioquímica: Libro de texto con aplicaciones clínicas. 4ª Ed . Editorial Reverté, S.A. 2004.
– Lozano, J.A., Galindo J.D., GarciaBorron, J.C., GarciaLiarte, Penafiel, R. y Solano, F. Bioquímica y Biologia Molecular para Ciencias de la Salud. Mc Graw – HillInteramericana. 2005.
– Stryer, Berg y Tymoczko. Bioquímica, 5ª Ed. Editorial Reverté, S.A. 2003.
TEMA 6: Nucleótidos OBJETIVOS ESPECIFICOS CONTENIDOS
1. Identificar a las bases nitrogenadas.
2. Identificar la estructura general de un nucleótido.
3. Explicar las diferencias entre los desoxirribunocleótidos y ribonucleótidos.
4. Analizar los diferentes tipos de nucleótidos de acuerdo al número de enlaces fosfodiéster presente en su estructura.
5. Enumerar las principales funciones de los nucleótidos y dar ejemplos
Bases nitrogenadas: Purinas (adenina, guanina, hipoxantina) y pirimidinas (timina, citosina, uracilo).
Estructura de los nucleótidos y nucleósidos. Tipos de nucleótidos.
Diferencias estructurales entre nucleótidos y desoxirribonucleótidos.
Nucleótidos mono, di y trifosfatados
Principales funciones de los nucleótidos. Estructura del ATP.
UNIDAD Nº II: INTRODUCCIÓN AL METABOLISMO.
OBJETIVO TERMINAL:
Interpretar el diseño del metabolismo central.
Numero de Temas: 5
TEMA Nº 7: BIOENERGÉTICA.
OBJETIVO TERMINAL:
Aplicar las leyes de la termodinámica en la resolución de problemas bioquímicos.
Total de horas: 7
Horas Teóricas: 5 Horas Teóricoprácticas: 2
Estrategias Metodológicas: Clase Magistral. Exposición de los estudiantes Discusión grupal de problemas.
Evaluación: Exámen escrito, examen corto después de la discusión de problemas.
Bibliografía:
– Lehninger,A., Nelson, D., Cox, M. Principios de Bioquímica. 4 t ª.Edición.Editorial Omega. 2006.
– Murray, R., Granner, D. y Rodwell, V. Bioquímica Ilustrada de Harper. 17ª edición. Editorial El Manual Moderno. 2007.
– Stryer, Berg y Tymoczko. Bioquímica, 5ª Ed. Editorial Reverté, S.A. 2003.
TEMA 7: Bioenergética.
OBJETIVOS ESPECIFICOS CONTENIDOS
1. Explicar cómo se cumple la primera Ley de la Termodinámica en la transferencia de energía entre y dentro de los seres vivos
2. Aplicar el concepto de energía libre para establecer la espontaneidad y reversibilidad de los procesos bioquímicos.
3. Aplicar las expresiones Matemáticas de la variación de energía libre estándar y energía libre para la resolución de problemas bioquímicos.
Enunciado de la primera Ley de Termodinámica. Conservación de la energía. Ejemplos biológicos y no biológicos.
Enunciado de la Segunda Ley de Termdinámica. Nociones del concepto de Entropía. Criterios de espontaneidad y reversibilidad para una reacción química. Concepto de energía libre. Energía libre estándar.
Relación Matemática entre la variación de energía libre estándar y la constante de equilibrio. Cálculo de la variación de energía libre para una reacción química. Propiedad aditiva de la variación de energía libre estándar.
TEMA Nº 8: ENZIMAS
OBJETIVO TERMINAL:
Explicar cómo cumplen las enzimas su actividad catalítica y juzgar la importancia de ellas para los seres vivos.
Total de horas: 9
Horas Teóricas: 7 Horas Teóricoprácticas: 2
Estrategias Metodológicas: Clase Magistral. Exposición de los estudiantes Discusión grupal de problemas.
Evaluación: Exámen escrito, Examen corto después de la actividad teóricopráctica
Bibliografía
– Lehninger,A., Nelson, D., Cox, M. Principios de Bioquímica. 4 t ª.Edición.Editorial Omega. 2006.
– Murray, R., Granner, D. y Rodwell, V. Bioquímica Ilustrada de Harper. 17ª edición. Editorial El Manual Moderno. 2007.
– Thomas M. Devlin. Bioquímica: Libro de texto con aplicaciones clínicas. 4ª Ed . Editorial Reverté, S.A. 2004.
– Lozano, J.A., Galindo J.D., GarciaBorron, J.C., GarciaLiarte, Penafiel, R. y Solano, F. Bioquímica y Biologia Molecular para Ciencias de la Salud. Mc Graw – HillInteramericana. 2005.
TEMA 8: Enzimas
OBJETIVOS ESPECIFICOS CONTENIDOS
1. Explicar cómo una enzima puede aumentar la velocidad con la cual se lleva a cabo una reacción.
2. Explicar por qué la temperatura y el pH afectan la actividad de las enzimas
3. Relacionar las características del centro activo con la especificidad enzimática.
4. Analizar el efecto de la concentración de sustrato sobre la velocidad de una reacción catalizada enzimáticamente y compararla con una no catalizada.
Estado de transición en una reacción química.
Energía libre de activación. Métodos para acelerar la velocidad de una reacción química: a. Temperatura b. Catalizadores
Características generales de las enzimas: Poder catalítico Diagrama de energía para una reacción química no catalizada y una catalizada.
Naturaleza proteica de las enzimas: (Hacer mención a las ribozimas) Efectos del pH y la temperatura.
Especificidad enzimática. Características del centro activo:
Formación de complejos Enzima sustrato y fuerzas que lo mantienen. Hipótesis del acoplamiento llave cerradura. Hipótesis del acoplamiento inducido.
Relación matemática entre la velocidad de una reacción química y la concentración de sustrato, en reacciones catalizadas y no catalizadas enzimáticamente.
Ordenes de reacción. Representación gráfica de la Velocidad (inicial) vs concentración de sustrato
Postulados de la teoría de Michaelis y Menten Reacciones de pseudo primer orden
OBJETIVOS ESPECIFICOS CONTENIDOS
5. Interpretar el significado de KM, y Vmax
6. Aplicar el concepto de KM y velocidad máxima en la resolución de problemas.
7. Interpretar la representación gráfica de Lineweaver y Burk.
8. Explicar cómo la actividad enzimática puede ser afectada por ciertos compuestos, considerando los aspectos generales y la representación gráfica de la actividad enzimática de acuerdo a Lineaweaver y Burk.
Representación gráfica de la ecuación de Michaelis y Menten.
Identificación de KM y Vmax en un gráfico de Vo vs [S]
Relación entre el valor de KM y la afinidad enzimasustrato.
Ejemplos de aplicación de los conceptos de KM y Vmax.
Representación gráfica de Lineweaver y Burk: Utilidad de dicha gráfica.
Inhibición enzimática a.Reversible:Características, ejemplos de compuestos que actuen como fármacos y representación gráfica de acuerdo a Linewever y Burk de las inhibiciones: i. Competitiva ii. Acompetitiva iii. Mixta
b. Irreversible: Características generales Ej. Acción de compuestos órganos fosforados tóxicos sobre acetilcolinesterasa.
OBJETIVOS ESPECIFICOS CONTENIDOS
9. Interpretar los siguientes términos: Grupo Prostético, Cofactores enzimáticos, apoenzimas, coenzimas, holoenzimas.
10.Interpretar la nomenclatura establecida por la Comisión Internacional de Enzimas.
11.Explicar cómo se lleva a cabo la regulación de la actividad enzimática, considerando según el caso las cinéticas respectivas.
12.Interpretar el concepto de isoenzima.
13.Describir las ventajas de que en el organismo existan varias proteínas asociadas a una misma actividad catalítica.
Grupos prostéticos. Cofactores enzimáticos: Iones metálicos. Coenzimas.
Apoenzima. Holoenzima.
Nomemclatura y clasificación de enzimas: 1.Oxidoreductasas, 2.Transferasas, 3.Hidrolasas 4.Liasas, 5.Isomerasas, 6.Ligasas.
Regulación de la actividad enzimática. a.Disponibilidad de sustrato. b.Modulación de su actividad por: Alosterismo Cooperativismo Tipos. Tomar en cuenta la cinética enzimática (sigmoidal e hiperbólica) ejemplos.
c.Modulación de la actividad por modificación covalente: c.1.Fosforilación, ejs. c.2.Ruptura de enlaces,ejs.
Concepto de isoenzimas. Tomar como ejemplo la deshidrogenasa láctica, distribución en los tejidos.
Ventajas para la regulación metabólica. Importancia en el diagnóstico clínico.
TEMA N o . 9: COENZIMAS
OBJETIVO TERMINAL:
Analizar la importancia de las coenzimas dentro de la actividad catalítica de las enzimas y su papel en el metabolismo.
Total de horas:2
Horas Teóricas: 2
Estrategias Metodológicas: Clase Magistral. Exposición de los estudiantes.
Evaluación: Exámen escrito.
Bibliografía
– Lehninger,A., Nelson, D., Cox, M. Principios de Bioquímica. 4 t ª.Edición.Editorial Omega. 2006.
– Lozano, J.A., Galindo J.D., GarciaBorron, J.C., GarciaLiarte, Penafiel, R. y Solano, F.Bioquímica y Biologia Molecular para Ciencias de la Salud. Mc Graw–Hill Interamericana. 2005.
– Stryer, Berg y Tymoczko. Bioquímica, 5ª Ed. Editorial Reverté, S.A. 2003.
TEMA 9: Coenzimas
OBJETIVOS ESPECIFICOS CONTENIDOS
1. Reconocer la estructura y la parte activa de las principales coenzimas que participan en reacciones de transferencia de electrones.
2. Reconocer la estructura y la parte activa de las principales coenzimas que participan en reacciones de transferencia grupos carbonados.
3. Reconocer la estructura y la parte activa de las principales coenzimas que participan en reacciones de transferencia de grupos aminados.
4. Citar una reacción en la cual participen cada una de estas coenzimas y señalar su importancia en el metabolismo.
Reconocer que la mayoría de las coenzimas provienen de las vitaminas hidrosolubles
Coenzimas que participan en la transferencia de equivalentes reductores: NAD, NADP, FAD, FMN. Estructura química y Función. Deshidrogenasas: Niacin y Flavin dependientes. Ejemplos de reacciones.
Coenzimas que participan en la transferencia de grupos carbonados: biotina, pirofosfato de tiamina, ácido tetrahidrofólico, coenzima A, ácido lipoico, Sadenosil metionina. Estructura química. Función. Ejemplos de reacciones, especificando la enzima que participa y el papel que juega en el metabolismo.
Fosfato de piridoxal. Estructura química y función. Ej. de reacciones, especificando la enzima que participa y el papel que juega en el metabolismo.
Vitaminas hidrosolubles. Estructura