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ENZIMAS
Enzimas
• Enzimas. Concepto de biocatalizador.• Estructura y propiedades de las enzimas. Características de las
enzimas como catalizadores. • Especificidad enzimática. Reacción catalizada por una enzima.
Concepto de coenzima y cofactor. • Clasificación de las enzimas.• Cinética enzimática: curva de actividad enzimática (conceptos de
Vmax y KM).
• Inhibición y activación enzimática. • Regulación de la actividad enzimática: alosterismo. • Concepto de vitamina. Función de las vitaminas como coenzimas.
Función bioquímica del NAD(P)H, FADH2 y CoA.
S → ES E + P E
Enzima (E)Sustratos (S)
Complejo enzima-sustrato
(ES)
Enzima (E)
Productos (P)
Esquema de una reacción enzimática
Enzima inactiva
sustrato
Enzima
productos
Coenzima
Centro activo
Mecanismo de actuación enzimática:
1) Se forma un complejo: enzima-sustrato o sustratos.
2) Se une la coenzima a este complejo.
3) Los restos de los aminoácidos que configuran el centro activo catalizan el proceso. Para ello debilitan los enlaces necesarios para que la reacción química se lleve a cabo a baja temperatura y no se necesite una elevada energía de activación.
4) Los productos de la reacción se separan del centro activo y la enzima se recupera intacta para nuevas catálisis.
5) Las coenzimas colaboran en el proceso; bien aportando energía (ATP), electrones (NADH/NADPH) o en otras funciones relacionadas con la catálisis enzimática
Enzima
Sustrato
Enzima
Sustrato
MODELO DE LLAVE-CERRADURA MODELO DE ACOPLAMIENTO INDUCIDO
Complejo enzima- sustrato
Especificidad enzimática
Ene
rgía
Progreso de la reacción
Variación de la energía
Energía de activación con la enzima
Energía de activación sin la enzima
Energía de los productos
Energía de los reactivos
Las enzimas actúan como un catalizador:
Disminuyen la energía de activación.
No cambian el signo ni la cuantía de la variación de energía libre.
No modifican el equilibrio de la reacción.
Aceleran la llegada del equilibrio.
Al finalizar la reacción quedan libres y pueden reutilizarse.
Sustrato
Inhibidor
Sustrato
Enzima
Inhibidor unido a la enzima
Los sustratos no pueden unirse al
centro activo
INHIBICIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
ENZIMAS – INHIBICIÓN ENZIMÁTICA
INHIBIDORES
REVERSIBLES IRREVERSIBLEIS
COMPETITIVOS NO COMPETITIVOS
ENZIMAS – INHIBICIÓN COMPETITIVA
ENZIMAS – INHIBICIÓN
NO-COMPETITIVA
Los inhibidores competitivos son sustancias, muchas veces similares químicamente a los sustratos, que se unen al centro activo impidiendo con ello que se una el sustrato. El proceso es reversible y depende de la cantidad de sustrato y de inhibidor, pues ambos compiten por la enzima.
EnzimaEnzima
sustrato
inhibidor
Sin inhibidorcon inhibidor
Inhibición competitiva
Los inhibidores no competitivos son sustancias que se unen a la enzima en lugares diferentes al centro activo alterando la conformación de la molécula de tal manera que, aunque se forme un complejo enzima-sustrato, no se produce la catálisis. Este tipo de inhibición depende solamente de la concentración de inhibidor.
Enzima
sustrato
Enzima
No se produce la catálisis
inhibidor
Inhibición no competitiva
Sin inhibidor Con inhibidor
Efecto de la concentración de sustrato sobre la cinética enzimática
KM
KM
KM
Constante de equilibrio
[E] =[ES]
Ke = KM ½ v max
Pepsina Tripsina
Cada enzima actúa a un pH óptimo. Cada enzima tiene una temperatura óptima para actuar.
pH óptimo
Tª óptimapH
óptimo
Los cambios de pH alteran la estructura terciaria y por tanto, la actividad de la enzima.
Las variaciones de temperatura provocan cambios en la estructura terciaria o cuaternaria, alterando la actividad de la enzima.
INFLUENCIA DEL pH Y DE LA TEMPERATURA EN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Los activadores se unen al centro regulador, cambian la configuración del centro activo, que hasta ese momento estaba inactivo y desencadenan la catálisis enzimática.
activador
Enzima inactiva
sustrato
Enzima activa
productos
activadores
Nombre Sistemático
• El nombre sistemático de una enzima consta actualmente de 3 partes:
el sustrato preferenteel tipo de reacción realizadoterminación "asa“
• ejemplo: glucosa fosfato isomerasa
OXIDORREDUCTASAS
• Catalizan reacciones de oxidorreducción, es decir, transferencia de hidrógeno (H 2) o electrones (e -) de un sustrato a otro, según la reacción general:
• AH2 + B A + BH2
El NAD+ /NADH y el NADP+/NADPH intervienen en los procesos de transferencia de electrones entre una sustancia que se oxida: O, a una que se reduce, G.
e-
e-
TRANSFERASAS (TRANSAMINASAS)
Las transaminasas catalizan la transferecia del grupo amino de un aminoácidoa un cetoácido, por ejemplo la alanina transaminasa (transaminasa glutamico-pirúvica)
http://www.biorom.uma.es/contenido/UIB/vitaminas/piridoxal/index.htm
Catalizan reacciones de hidrólisis
A-B + H2O A-OH + H-B
No se suelen utilizar nombres sistemáticos en lashidrolasas. Muchas de ellas conservan el nombreprimitivo: Tripsina, Pepsina, Papaína, etc.
Un ejemplo es la lactasa, que cataliza la reacción: Lactosa + agua glucosa + galactosa
HIDROLASAS
ISOMERASAS
Catalizan la interconversión de isómeros:
A B • Son ejemplos la fosfotriosa isomerasa y la fosfoglucosa
isomerasa
gliceraldehído-3-fosfato dihidroxiacetona-fosfato
glucosa-6-fosfato fructosa-6-fosfato
Catalizan reacciones reversibles de adición de un grupo aun doble enlace:
A=B + X AXB
COO-
CH
CH
COO-
H2O COO-
CH
CH2
COO-
HO
Fumarato(trans-)
L-Malato
LIASAS
Catalizan la unión de dos grupos químicos a expensasde la hidrólisis de un enlace de alta energía.
A + B + ATP A-B + ADP + Pi
O bien
C + D + ATP C-D + AMP + PPi
LIGASAS
Mecanismos de regulación alostérica
Retroalimentación negativa (feedback negativo) en una ruta metabólica. Cuando el producto final Z se acumula, inhibe alguno de los
primeros pasos de la ruta.
Ligando Centro regulador
Sustrato
SustratoCentros activos modificados
Ligando unido al centro regulador
Enzima
Los sustratos no pueden unirse al
centro activo
MODELO DE INHIBICIÓN ALOSTÉRICA
Los inhibidores alostéricos se unen a una zona de la enzima y cambian la configuración del centro activo de tal manera que impiden que el sustrato se pueda unir a él.
sustrato
inhibidor
Enzima inactiva
Enzima activa
Inhibición alostérica.
Sin inhibidor
con inhibidor
Activación Enzimática
• Algunas enzimas no se sintetizan como tales, sino como proteínas precursoras sin actividad enzimática.
• Estas proteínas se llaman proenzimas o zimógenos.
• Muchas enzimas digestivas se secretan en forma de zimógenos y en el tubo digestivo se convierten en la forma activa.
• Es el caso de la a-quimotripsina, que se sintetiza en forma de quimotripsinógeno
http://www.ehu.es/biomoleculas/enzimas/enz22.htm#z
http://www.um.es/molecula/vita.htm
VITAMINAS• INDICE
1.- CARACTERISTICAS GENERALES • 2.- VITAMINAS LIPOSOLUBLES
2.1.- VITAMINA A. Retinol. Antixeroftálmica.2.2.- VITAMINA E. Tocoferol. Antiestéril.2.3.- VITAMINA K. Naftoquinona. Antihemorrágica.2.4.- VITAMINA D. Calciferol. Antirraquítica.
3.- VITAMINAS HIDROSOLUBLES
3.1.- VITAMINA C. Acido Ascórbico. Antiescorbútica.3.2.- VITAMINA B1. Tiamina. Antiberibérica.3.3.- VITAMINA B2. Riboflavina.3.4.- VITAMINA B3. Niacina. Acido Nicotínico. Vitamina PP. Antipelagrosa.3.5.- VITAMINA B5. Acido Pantoténico. Vitamina W.3.6.- VITAMINA B6. Piridoxina.3.7.- VITAMINA B8. Biotina. Vitamina H.3.8.- VITAMINA B9. Acido Fólico.3.9.- VITAMINA B12. Cobalamina.
HORMONAS
http://www.biorom.uma.es/contenido/UIB/regulacion/index.htm#1